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Supongamos que alguien busca diseñar una droga ciento por ciento efectiva contra la brucelosis, enfermedad que ocasiona pérdidas millonarias al ganado y que también afecta a las personas en contacto con animales infectados. Una de las estrategias a seguir sería desactivar la acción de las proteínas que llevan la voz de mando en la infección. Pero para encontrar ese talón de Aquiles hay que bucear dentro de un caldo de las más de 3000 proteínas que fabrica Brucella , bacteria causante de la enfermedad, que mide entre uno y dos micrones (millonésimas de metro).

Un grupo de investigadores argentinos aceptó el desafío, y sus hallazgos nos colocan un paso adelante en el camino de vencer la brucelosis. Ocurre que mediante una técnica conocida como cristalografía de rayos X lograron determinar la estructura tridimensional de algunas de las proteínas clave, y con esa foto al detalle, el punto vulnerable de la bacteria quedó al desnudo.

Por su aporte, el trabajo mereció la portada de la edición de hoy de la revista científica internacional Journal of Molecular Biology , y en el ámbito local acaba de ser premiado en el congreso anual de la Asociación Argentina de Cristalografía, en San Luis.

Si bien colaboraron en la investigación especialistas de Brasil, Estados Unidos y Alemania, los líderes fueron los argentinos Sebastián Klinke, Vanesa Zylberman, Hernán Bonomi y Fernando Goldbaum, del Laboratorio de Inmunología Molecular y Estructural del Instituto Leloir e investigadores del Conicet. En realidad, el trabajo coronó la tesis de doctorado de Klinke, un joven químico que egresó de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA con un promedio de 9,81 y que asegura que le gusta tanto hacer ciencia como jugar al fútbol.

Un talón de Aquiles

El eje central del trabajo es la determinación de las estructuras tridimensionales de un conjunto de proteínas involucradas en la síntesis de riboflavina -también conocida como vitamina B2- en la bacteria Brucella. La riboflavina es una vitamina esencial para la supervivencia de la bacteria; sin ella no puede multiplicarse ni infectar.

"Estudiamos la Lumazina sintetasa , proteína que cataliza el penúltimo paso en la ruta biosintética de la riboflavina. Como esa proteína no se encuentra en animales ni en el hombre, es un blanco muy atractivo para el desarrollo de compuestos químicos antimicrobianos, ya que al bloquear esa enzima (y por ende la capacidad de la bacteria para sintetizar la vitamina) ésta se torna incapaz de infectar y de reproducirse de manera adecuada", explica Klinke.

Noticia completa en La Nación (Argentina)