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Nobel de Química al hallazgo de una proteína luminosa

Por Nora Bär

Revolucionó la investigación; permite visualizar la intimidad de las células.

Publicado: Jueves, 16/10/2008 - 9:36  | 3664 visitas.

Asquorea victoria, la medusa de la que Osamu Shimomura extrajo la proteína GFP.
Asquorea victoria, la medusa de la que Osamu Shimomura extrajo la proteína GFP.
Imagen: Agencias / Internet
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Cuando en 1955 un oscuro e inexperto asistente de laboratorio de la Universidad de Nagoya comenzó a estudiar qué hacía brillar los restos de un molusco si se los humedecía, nadie imaginó que las investigaciones de Osamu Shimomuya, ese muchacho cuya educación se había interrumpido por la tragedia de la bomba atómica, conducirían a una verdadera revolución científica.

Shimomura, que siete años más tarde, estudiando la medusa Aequorea victoria, descubría una proteína que brilla espontáneamente con un color verde fluorescente, Martin Chalfie, que descubrió cómo utilizarla para visualizar los infinitesimales engranajes de la vida, y Roger Tsien, que diseñó nuevas variantes de la GFP que brillan en distintos colores, comparten este año el Premio Nobel de Químicapor desarrollar una herramienta que permite observar los miles de procesos químicos que mueven la maquinaria celular.

"Cuando los científicos obtienen métodos que los ayudan a ver cosas que eran invisibles -afirma la Academia de Ciencias Sueca en su anuncio-, la investigación da un gran paso. Por ejemplo, cuando en el siglo XVII Anton van Leeuwenhoek inventó el microscopio , surgió un nuevo mundo. De repente, los científicos pudieron ver bacterias, espermatozoides y células sanguíneas. Cosas que ni siquiera sospechaban que existían. El Nobel de Química de este año premia un efecto similar."

"La cantidad de descubrimientos que se hicieron a partir de esta proteína es incalculable -explica Mario Ermácora, investigador principal del Conicet y profesor titular de Bioquímica de la Universidad Nacional de Quilmes-. Forma parte del arsenal de reactivos de biología molecular y celular de todos los laboratorios del mundo, se usa en anticuerpos, en células aisladas, en organismos completos, para estudiar el movimiento de organelas en las células o cómo se secretan proteínas. Las aplicaciones son absolutamente innumerables. Pero, además, tiene una propiedad increíblemente bella, que es la de emitir luz. Es una reacción bioquímica muy hermosa, muy característica y muy rara."

La estrella de la bioquímica

Un año después de que le encomendaran la tarea de descubrir por qué brillaban los restos húmedos de la Cypridina , Shimomura tuvo en sus manos una proteína que brillaba 37.000 veces más que los restos pulverizados del molusco.

Ese trabajo realizado en Japón le valió un inesperado título de doctor y un contrato de la Universidad de Princeton, donde -junto con Frank Johnson- seis años más tarde aislaría de la Aequoria victoria ( una medusa que flota en las aguas océanicas que bañan las costas occidentales de América del Norte) una proteína que a la luz del sol es verdosa, bajo la luz de una lamparita eléctrica es amarillenta, y bajo la luz ultravioleta, verde fluorescente. Hoy se la conoce como green fluorescent protein o GFP.

Durante los siguientes 26 años, esa cadena de 238 aminoácidos que se pliegan siguiendo la forma de una lata de cerveza y dentro de cuya estructura se encuentra el grupo químico que absorbe la luz ultravioleta fue poco más que una curiosidad del mundo natural.

Pero en 1988 Chalfie se enteró de sus extrañas propiedades y pensó que podría utilizarse como una señal para estudiar las proteínas del gusano Caenohhabditis elegans , un modelo clásico de la biología.

Trabajando con colaboradores, encontró la forma de aislar y clonar el gen que posee las instrucciones para sintetizar la GFP.

A mediados de los años noventa, Tsien cartografió el grupo químico que absorbe y emite luz, y luego lo modificó para que lo hiciera con luz de otras longitudes de onda. Así, hoy los investigadores disponen de nuevas variantes de la proteína que brillan en diferentes colores.

"Uniendo el gen de la GFP al que dirige la síntesis de otra proteína, uno puede «etiquetar» cualquier proteína que quiera estudiar -dice Ermácora-. Como Kary Mullis con la PCR (un proceso que permite hacer copias del ADN), [Shimomura, Chalfie y Tsien] nos dieron una herramienta de aplicación universal."

Actualmente, Shimomura -que ayer recibió la célebre llamada desde Estocolmo, a las cinco de la mañana- es investigador del Laboratorio de Biología Marina de Woods Hole, Massachusetts. Chalfie, nativo de Chicago, trabaja en la Universidad de Columbia y dijo que no se había enterado del premio hasta que se le ocurrió mirar en Internet... ¡y encontró su nombre! Tsien, nacido en Nueva York, es investigador de la Universidad de California, en San Diego.

Cada uno de ellos recibirá un tercio del premio de 1.400.000 dólares que otorga el Instituto Karolinska.

Publicado originalmente en El Universal (México)

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