La Mps1 pertenece a la familia de proteínas llamadas quinasas. Cuando subgrupos de estas enzimas se descontrolan, se puede producir cáncer, lo que las convierte en un objetivo crítico de las investigaciones que realizan los oncólogos. Más de 100 de las aproximadamente 500 quinasas están asociadas al cáncer, pero los científicos apenas conocen la estructura tridimensional de un puñado de ellas. Conocer esta estructura es crítico para el diseño de nuevos inhibidores de quinasas que actúen como agentes terapéuticos, un área de enorme importancia en la industria farmacéutica actual. Más de 100 inhibidores de quinasas están ahora siendo probados en ensayos clínicos, y uno, el revolucionario Glivec, fue aprobado en el Reino Unido en 2001 para tratar la leucemia.
La Mps1 es particularmente importante ya que se ocupa de controlar un "puesto de vigilancia" que promueve una selección cromosómica precisa durante la mitosis, previniendo de ese modo los cambios en el número de cromosomas, una alteración estrechamente asociada al cáncer.
El Dr. Patrick Eyers y su equipo, incluyendo a Matthew Chu, usaron métodos avanzados para "ver" la estructura atómica de la proteína por vez primera.
El estudio de esa estructura atómica de la Mps1 reveló un "bolsillo" donde se conecta el ATP (Trifosfato de adenosina), utilizado para transferir un grupo fosfato a las proteínas objetivo.
Los análisis posteriores revelaron un "bolsillo" secundario no utilizado por este compuesto. Los fármacos que puedan diseñarse para bloquear con la debida eficacia este bolsillo secundario, desactivarían a la Mps1, matando las células en rápida división, como las presentes en los tumores.
El equipo espera que su trabajo permita a los químicos diseñar medicamentos anticáncer con menos efectos secundarios, especialmente en las variedades difíciles de tratar, como el cáncer pulmonar y el pancreático.
Noticia publicada en Amazings
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Imagen: Agencias / Internet
