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El estudio de las «miniproteínas» es un caladero emergente donde la biología molecular tiende sus redes en busca de estrategias terapéuticas. Miniproteínas para inhibir la infección por VIH, o para crear insulinas de administración por vía oral, son algunos de los objetivos abordados hoy por los investigadores.

Lo que caracteriza a las miniproteínas es su capacidad de adoptar conformaciones correctas para ejercer una función biológica, del mismo modo que lo hacen sus «hermanas mayores», las proteínas. El plegamiento espacial de las moléculas es esencial para su actividad, y por ello la alteración de esta «arquitectura» mediante mutaciones en su secuencia puede resultar en versiones más activas que la original o, por el contrario, en formas inertes. Este es el principio que guía la investigación en terapias moleculares.

«Chiquito, pero matón»

La relación entre estructura proteínica y función ha inspirado el estudio publicado en la revista «Journal of Biological Chemistry» por un equipo de científicos del CSIC capitaneados por la prestigiosa investigadora Margarita Salas, y en el que han intervenido Carlos Alonso, del Centro de Biología Molecular Severo Ochoa, y Germán Rivas, responsable del departamento de Ciencia de Proteínas del Centro de Investigaciones Biológicas.

La investigadora asturiana ha invertido 40 años de su trayectoria en el estudio de un virus bacteriófago -parásitos que atacan exclusivamente a las bacterias- denominado Phi29, un sistema biológico cuya relativa sencillez permite la «disección» molecular hasta reducirlo a un despiece de componentes básicos, maquinaria biológica en estado puro.

La doctora Salas, en conversación telefónica mantenida ayer con ABC, calificaba al «fago» como «chiquito, pero matón, con multitud de recursos para sobrevivir, incluso aprovechando los mecanismos de la propia bacteria que infecta». Del escrutinio del Phi29, Salas ha obtenido las recompensas más satisfactorias de su carrera, como el descubrimiento de una polimerasa de ADN -enzima encargada de replicar el genoma- altamente eficiente, que hoy es una herramienta biotecnológica empleada en laboratorios de todo el mundo.

En esta ocasión, el trabajo de Salas y sus colaboradores se ha centrado en la estructura y conformación de la proteína p16.7 de Phi29, que forma dímeros y que se une a la membrana de la bacteria «Bacillus subtilis» -el hospedador de Phi29- para participar en la replicación del ADN del fago.

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